酶的可逆抑制作用（酶的可逆抑制作用常见的有哪几种类型）
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酶反应的抑制作用有哪些类型
酶抑制作用是指酶的功能基团受到某种物质的影响酶的可逆抑制作用，而导致酶活力降低或丧失的作用。该物质即称为酶抑制剂。酶抑制剂对酶有选择性酶的可逆抑制作用，是研究酶作用机理的重要工具。酶受抑制时其蛋白部分并未变性。由于酶蛋白变性造成的酶失活作用，以及除去活化剂（如酶活力所必需的金属离子）而造成酶活力的降低或丧失，不属于酶抑制作用的范畴。
抑制作用分类酶的可逆抑制作用：
1、按可逆性分为可逆抑制作用和不可逆抑制作用酶的可逆抑制作用；
2、可逆抑制按动力学特点又分为竞争抑制作用、非竞争抑制作用和反竞争抑制作用。
扩展资料：
酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA，是一类极为重要的生物催化剂。 酶能够促使生物体内的化学反应在极为温和的条件下高效和特异地进行。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。
可逆抑制作用名词解释
可逆抑制作用是抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用。
比如这个可逆性抑制作用：酶蛋白与抑制剂以非共价键方式结合，使酶活力降低或丧失，但可用透析、超滤等方法将抑制剂除去，酶活力得以恢复。不可逆性抑制作用：酶与抑制以共价键相结合，用透析、超滤等方法不能除去抑制剂，故酶活力难以恢复。
酶存在可逆抑制作用和不可逆抑制作用。不可逆抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶蛋白中的基团结合，而使酶失去活性。
酶的可逆性抑制作用有那几种类型？各有何特点
1、同位抑制作用
抑制剂与酶分子酶的可逆抑制作用的结合部位基本上和底物与酶分子的结合部位相同或相近。这类抑制剂称为同位抑制剂。
2、别位抑制作用
抑制剂与酶分子活性中心以外的部位相结合酶的可逆抑制作用，即通过酶分子空间构象的改变，来影响底物与酶的结合或酶的催化效率。这种抑制剂称为别位抑制剂。
酶受抑制时其蛋白部分并未变性。由于酶蛋白变性造成的酶失活作用，以及除去活化剂（如酶活力所必需的金属离子）而造成酶活力的降低或丧失，不属于酶抑制作用的范畴。
扩展资料
抑制剂只对某类或某一个酶起作用，这类抑制剂叫做专一性的不可逆抑制剂，包括亲和标记剂和自杀底物两大类：
①亲和标记剂，具有和底物类似的结构，是通过对酶的亲和力来对酶进行修饰的。所以又称Ks型不可逆抑制剂。它们能与特定的酶结合，它们的结构中还带有一个活泼的化学基团可以与酶分子中的必需基团起反应使酶活力受到抑制。
因而亲和标记剂只对底物结构与其相似的酶有抑制作用，显示其有专一性。如：L-苯甲磺酰赖氨酰氯甲酮（TLCK）是胰蛋白酶的亲和标记剂，而L-苯甲磺酰苯丙氨酰氯甲酮（TPCK）则是胰凝乳蛋白酶的亲和标记剂。
②自杀底物，有些酶的专一性较低，它们的天然底物的某些类似物或衍生物都能和它们发生作用。这些类似物或衍生物中的一类，在它们的结构中潜在着一种化学活性基团，当酶把它们作为一种底物来结合并在这一酶促催化作用进行到一定阶段以后，潜在的化学基团能被活化，成为有活性的化学基团并和酶蛋白活性中心发生共价结合，使酶失活。
这种过程称为酶的“自杀”或酶的自杀失活作用，而这类底物则称为“自杀底物”也叫Kcat型不可逆抑制剂。
