蛋白质相互作用的意义（蛋白质相互作用关系）

本文目录一览：

• 1、蛋白质的相互作用有人知道吗？
• 2、什么是蛋白质的互补作用？蛋白质互补有现实何意义？
• 3、研究药物分子与蛋白质相互作用有何意义
• 4、蛋白质的相互作用是什么？
• 5、研究蛋白质相互作用的意义是什么？如何能够分离到细胞内的多蛋白复合体。（需要很详细或者直接指出出处）

蛋白质的相互作用有人知道吗？

蛋白质是细‎胞的功能分子，控制了细‎胞中所有生物系统。但是，‎通常它们不是“‎孤军‎奋战”，‎绝大多数‎蛋白质‎会与其他的蛋白质相互‎作用，‎一‎起参与生命的过程‎。所以如果能做到蛋‎白‎质互补‎的话会更加以利于身体一‎个营养的‎吸‎收，就像动物蛋白和植物‎蛋白同时搭‎配补充，这‎样补充蛋白‎质不‎但好吸收同时还健康，所以日常也‎可‎以喝一‎些‎汤‎臣倍健蛋白粉来补充‎蛋白质‎，‎同时也‎含‎有双优质动植物‎蛋白。很高兴我的回答您能采纳

什么是蛋白质的互补作用？蛋白质互补有现实何意义？

蛋白质互补作用：两种或两种以上食物蛋白质混合食用，其中所含有的必需氨基酸取长补短，相互补充，达到较好的比例，从而提高蛋白质利用率的作用。

蛋白质互补意义：不同食物蛋白质中的必需氨基酸含量和比例不同，通过将不同种类的食物相互搭配，可提高限制氨基酸的模式，由此提高食物蛋白质的营养价值。

扩展资料：

食物的生物学种属愈远愈好，如动物性和植物性食物之间的混合比单纯植物性食物之间混合要好；搭配种类愈多愈好，品种越多，氨基酸种类也就越多。

食用时间愈近愈好，同时食用最好，因为单个氨基酸在血液中的停留时间约4小时，然后到达组织器官，再合成组织器官的蛋白质，而合成组织器官蛋白质的氨基酸必须同时到达才能发挥互补作用，合成组织器官蛋白质。

蛋白质中某种氨基酸含量不足时，会影响氨基酸的吸收和蛋白质的合成；相反，当某种氨基酸的量过多时，会造成氨基酸之间氮平衡破坏，从而影响对其他氨基酸的吸收。因此要满足人体对必需氨基酸的需要量．同时兼顾各种氨基酸之间的比例，就需要根据蛋白质互补原则，对膳食中多种食物的摄食比例进行计算。

参考资料来源：百度百科——蛋白质互补

研究药物分子与蛋白质相互作用有何意义

蛋白质作为生命活动的体现者，参与绝大多数的生物学过程，因此蛋白质成为了抗击病原体的最重要的靶标。比如病菌入侵人体往往需要病菌表面的识别分子与人体细胞表面相应的受体蛋白相互作用，如果能找到一种药物分子抑制这种结合，就能阻止病原菌的入侵。为了能设计出高效的药物分子，最好的方法就是根据蛋白的三维结构设计相应的药物分子，然后通过实验的方法验证药物效果，这就是所谓“基于结构的药物设计”。举例说明，很多人源病毒在人体细胞中复制时都会有其自身特有的DNA复制酶，抑制DNA复制酶的活性就可以抑制病毒的复制从而控制病情。如果我们已知病毒DNA复制酶的三维结构，我们就可以依据其活性位点所在的环境设计特异性结合其酶活性位点的小分子药物，卡住活性位点使其酶活丧失，达到控制病毒增殖的目的。在具体实验中，往往会设计很多小分子，再通过实验手段验证其中哪些有效，进一步开发临床用药。所以，研究药物分子与蛋白质相互作用为我们特异性的寻找药物指示了方向，提供了手段，让药物设计更加高效，特异，可控。

蛋白质的相互作用是什么？

蛋白质相互作用的意义我们都知道没有蛋白质都没有生命，因为蛋白质是细胞的功能分子，控制蛋白质相互作用的意义了细胞中所有生物系统。且蛋白质不是只有“一个”，大多数蛋白质会与其蛋白质相互作用的意义他的蛋白质相互作用，一起参与生命的过程。以上就是蛋白质的相互作用，那么既然蛋白质这么重要的话，平常就应该多补充。可以多吃些富含蛋白质的东西，比如汤臣倍健蛋白粉就能补充较多的蛋白质。

研究蛋白质相互作用的意义是什么？如何能够分离到细胞内的多蛋白复合体。（需要很详细或者直接指出出处）

蛋 白质与蛋白质之间相互作用构成了细胞生化反应网络的一个主要组成部分，蛋白-蛋白互作网络与转录调控网络对调控细胞及其信号有重要意义。把原来spaces空间上的一篇蛋白质与蛋白质间相互作用研究方法转来，算是实验技巧分类目录的首篇。 一、酵母双杂交系统 酵母双杂交系统是当前广泛用于蛋白质相互作用组学研究的一种重要方法。其原理是当靶蛋白和诱饵蛋白特异结合后，诱饵蛋白结合于报道基因的启动子，启动报道基因在酵母细胞内的表达，如果检测到报道基因的表达产物，则说明两者之间有相互作用，反之则两者之间没有相互作用。将这种技术微量化、阵列化后则可用于大规模蛋白质之间相互作用的研究。在实际工作中，人们根据需要发展了单杂交系统、三杂交系统和反向杂交系统等。Angermayr等设计了一个SOS蛋白介导的双杂交系统。可以研究膜蛋白的功能，丰富了酵母双杂交系统的功能。此外，酵母双杂交系统的作用也已扩展至对蛋白质的鉴定。 二、噬茵体展示技术 在编码噬菌体外壳蛋白基因上连接一单克隆抗体的DNA序列，当噬菌体生长时，表面就表达出相应的单抗，再将噬菌体过柱，柱上若含目的蛋白，就会与相应抗体特异性结合，这被称为噬菌体展示技术。此技术也主要用于研究蛋白质之间的相互作用，不仅有高通量及简便的特点，还具有直接得到基因、高选择性的筛选复杂混合物、在筛选过程中通过适当改变条件可以直接评价相互结合的特异性等优点。目前，用优化的噬菌体展示技术，已经展示了人和鼠的两种特殊细胞系的cDNA文库，并分离出了人上皮生长因子信号传导途径中的信号分子。 三、等离子共振技术 表面等离子共振技术(Surface Plasmon Resonance，SPR)已成为蛋白质相互作用研究中的新手段。它的原理是利用一种纳米级的薄膜吸附上“诱饵蛋白”，当待测蛋白与诱饵蛋白结合后，薄膜的共振性质会发生改变，通过检测便可知这两种蛋白的结合情况。SPR技术的优点是不需标记物或染料，反应过程可实时监控。测定快速且安全，还可用于检测蛋白一核酸及其它生物大分子之间的相互作用。 四、荧光能量转移技术 荧光共振能量转移（FRET ）广泛用于研究分子间的距离及其相互作用; 与荧光显微镜结合，可定量获取有关生物活体内蛋白质、脂类、DNA 和RNA 的时空信息。随着绿色荧光蛋白（GFP）的发展，FRET 荧光显微镜有可能实时测量活体细胞内分子的动态性质。提出了一种定量测量FRET效率以及供体与受体间距离的简单方法，仅需使用一组滤光片和测量一个比值，利用供体和受体的发射谱消除光谱间的串扰。该方法简单快速，可实时定量测量FRET 的效率和供体与受体间的距离，尤其适用于基于GFP 的供体受体对。 五、抗体与蛋白质阵列技术 蛋白芯片技术的出现给蛋白质组学研究带来新的思路。蛋白质组学研究中一个主要的内容就是研究在不同生理状态下蛋白水平的量变，微型化，集成化，高通量化的抗体芯片就是一个非常好的研究工具，他也是芯片中发展最快的芯片，而且在技术上已经日益成熟。这些抗体芯片有的已经在向临床应用上发展，比如肿瘤标志物抗体芯片等，还有很多已经应用再眼就的各个领域里。 六、免疫共沉淀技术 免疫共沉淀主要是用来研究蛋白质与蛋白质相互作用[/url]的一种技术，其基本原理是，在细胞裂解液中加入抗兴趣蛋白的抗体，孵育后再加入与抗体特异结合的结合于Pansobin珠上的金黄色葡萄球菌蛋白A(SPA)，若细胞中有正与兴趣蛋白结合的目的蛋白，就可以形成这样一种复合物：“目的蛋白—兴趣蛋白—抗兴趣蛋白抗体—SPA\|Pansobin”，因为SPA\|Pansobin比较大，这样复合物在离心时就被分离出来。经变性聚丙烯酰胺凝胶电泳，复合物四组分又被分开。然后经Western blotting法，用抗体检测目的蛋白是什么，是否为预测蛋白。这种方法得到的目的蛋白是在细胞内天然与兴趣蛋白结合的，符合体内实际情况，得到的蛋白可信度高。但这种方法有两个缺陷：一是两种蛋白质的结合可能不是直接结合，而可能有第三者在中间起桥梁作用；二是必须在实验前预测目的蛋白是什么，以选择最后检测的抗体，所以，若预测不正确，实验就得不到结果，方法本身具有冒险性。 七、pull-down技术 蛋白质相互作用的类型有牢固型相互作用和暂时型相互作用两种。牢固型相互作用以多亚基蛋白复合体常见，最好通过免疫共沉淀（Co-IP） 、Pull-down技术或Far-western法研究。Pull-down技术用固相化的、已标记的饵蛋白或标签蛋白（生物素-、PolyHis-或GST-），从细胞裂解液中钓出与之相互作用的蛋白。通过Pull-down技术可以确定已知的蛋白与钓出蛋白或已纯化的相关蛋白间的相互作用关系，从体外传路或翻译体系中检测出蛋白相互作用关系。